Biochemia koło 3 metabolizm hemu, losy bilirubiny

do najważniejszych hemoprotein należą

hemoglobina  mioglobina  cytochrom c  cytochrom P-450  katalaza  2,3-dioksygenaza Trp

prekursorami do syntezy porfiryn jest

bursztynylo-CoA i glicyna

Synteza PBG

kolejne etapy syntezy hemu zachodzą w cytozolu - dwie cząsteczki ALA kondensują, tworząc porfobilinogen (PBG) - reakcję katalizuje dehydrataza ALA, enzym zawierający cynk

Kondensacja 4 cz. PBG do tetrapirolu

- 4 cz. PBG kondensują liniowo, tworząc hydroksymetylenobilan - reakcję katalizuje syntaza uroporfirynogenowa I, zwana również deaminazą PBG deaminaza

Synteza protoporfirynogenu III

- koproporfirynogen III wnika do mitochondrium - w mitochondrium działa oksydaza koproporfirynogenowa, dla której substratem jest wyłącznie koproporfirynogen typu III

Synteza protoporfiryny III

- w wątrobie ssaków warunkiem przekształcenia koproporfirynogenu w protoporfirynę jest obecność tlenu cząsteczkowego

Synteza hemu z protoporfiryny III

- wbudowanie jonu żelaza (II) do protoporfiryny jest katalizowane przez enzym mitochondrialny ferrechelatazę, zwaną inaczej syntazą hemową

Synteza hemu z ALA enzymy

– syntaza porfobilinogenowa 2 – syntaza uroporfirynogenowa I 3 – kosyntaza uroporfirynogenowa III 4 – dekarboksylaza uroporfirynogenowa 5 – oksydaza koproporfirynogenowa 6 – oksydaza protoporfirynogenowa 7 – ferrechelataza