Alles über Aminosäuren

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Bockshornlkee enthält die Aminosäure
Ihr pK-Wert befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige proteinogene Aminosäure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein kann.
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Histidin
Histidin ist eine semi-essentielle Aminosäure, die in der Leber synthetisiert wird. Sie gehört zu den 20 kanonischen Aminosäuren. Am Aufbau der menschlichen Proteine ist ausschließlich das Enantiomer L-Histidin beteiligt.
Beim Abbau des Histidin entsteht das biogene Amin
Es wird durch Abspaltung von Kohlenstoffdioxid (Decarboxylierung) aus der Aminosäure Histidin gebildet und insbesondere in Mastzellen, basophilen Granulozyten und Nervenzellen gespeichert.
Im menschlichen Körper wird es von den Mastzellen gebildet und nach einer Immunreaktion freigesetzt. Es kann einen Blutdruckabfall und allergische Reaktionen wie Juckreiz oder Hautrötung hervorrufen.
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Histamin
Histamin ist ein Naturstoff, der im menschlichen oder tierischen Organismus als Gewebshormon und Neurotransmitter wirkt und auch im Pflanzenreich und in Bakterien weit verbreitet ist.
In Lebensmitteln entsteht Histamin durch den bakteriellen Abbau der Aminosäure Histidin. Einige pflanzliche Lebensmittel wie Spinat und Tomaten enthalten auch natürlicherweise Histamin.
Gemeinsam mit Lysin und Histidin gehört Arginin in die Gruppe der „basischen“ Aminosäuren oder
Namensgebend ist der Besitz von sechs Kohlenstoffatomen. Der Chemiker Albrecht Kossel bekam 1910 vor allem für seine Arbeiten mit diesen Aminosäuren den Nobelpreis für Medizin.
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Hexonbasen
wichtiges Zwischenprodukt beim Auf- und Abbau von Aminosäuren.
flüchtiges Laugensalz
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Ammoniak
kanonische nicht-essentielle Aminosäure mit sekundärer Aminogruppe
Die Aminosäure ist unter anderem gemeinsam mit Vitamin C an der Bildung von Vorstufen für die Kollagensynthese beteiligt.
Aufgrund der Ringstruktur verfügt das Molekül im Vergleich zu anderen Aminosäuren über eine außergewöhliche Rigidität, was maßgeblich die Sekundärstruktur ihrer Proteine beeinflusst.
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(L-)Prolin
Prolin wird im menschlichen Körper unter Beteiligung von Vitamin C zu Hydroxyprolin verstoffwechselt, das unter anderem zur Bildung des Proteins Kollagen verwendet wird
Die kanonische Aminosäure Prolin besitzt, im Gegensatz zu den anderen kanonischen Aminosäuren, keine primäre, sondern eine sekundäre Aminogruppe, und wird daher auch als sekundäre Aminosäure, veraltet oft auch als Iminosäure, bezeichnet.
essentielle Aminosäure RNA-Codon: AAA, AAG
BASF, einer der weltweit größten Produzenten dieser Amminosäure, nutzt das Bakterium Corynebacterium glutamicum, bei dem durch ungerichtete Mutation mit anschließender Selektion eine deutliche Ertragssteigerung erzielt werden konnte.
Lipoproteineplaques werden von dieser Aminosäure entfernt, womit sie wiederum Herz-Kreislaufbeschwerden entgegengewirkt. Somit wird sie auch als effizientes Mittel gegen Arteriosklerose eingestuft.
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(L-)Lysin
Hochdosiertes Lysin unterdrückt die Virusvermehrung und hemmt die Aufnahme von L-Arginin über die Verdauung im Darm, wodurch weniger Eiweiße für die schützende Hülle des Virus zur Verfügung stehen
5-Hydroxylysin kommt im Kollagen (nur bei Tieren und Menschen) und in einigen anderen Glykoproteinen wie Adiponektin vor. Hydroxylysin wurde auch in Bakterien nachgewiesen, so in Staphylococcus aureus.
Hydrolyse von L-lysin
Innerhalb des Kollagens ist es für die Quervernetzung der einzelnen Proteinmoleküle verantwortlich. Zusammen der hydrolysierten Form des Prolins, ist es auch maßgeblich am Aufbau der tertiären und quarternären Strukturen des Kollagens beteiligt.
Für die Hydroxylierung von Lysin und Prolin ist das Vorhandensein von Ascorbinsäure essentiell. Vitamin C beeinflusst die Aktivität der Hydroxygenase, die nur optimal arbeiten kann, wenn ihr Eisen-Atom im zweiwertigen Zustand vorliegt
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(L-)Hydroxylysin
Hydroxygenasen stellen Enzyme mit einem zweiwertigen Eisenatom im aktiven Zentrum dar, die ihren Substraten, in diesem Fall Lysin, eine Hydroxylgruppe anhängen, was für die Funktionalität des Kollagens als Strukturprotein ganz entscheidend ist.
Im Anschluss wird das Prokollagen, das zum Teil hydroxylierte Lysin- und Prolinreste aufweist, vom ER zum Golgi-Apparat der Fibroblasten transportiert. Im Golgi-Apparat werden dem kollagenen Hydroxylysin Zuckerreste, wie Glucose und Galactose, angehängt.
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