Moja lekcja

seryna biosynteza

powstaje z 3-fosfoglicerynianu ->3-fosfohydroksypirogronian -> fosfoseryna ->seryna

z czego powstaje glicyna:

glioksalan, glutaminian, alanina, seryna, cholina

seryna->glicyna

hydroksymetylotransferaza (ch2oh) serynowa, reakcja zachodzi w 2 strony z udzialem h4-folianu

synteza proliny (endogenna)

glutaminian -> glutamylosemialdehyd -> delta2-pirolidyno-5-karboksylan + NADH -> prolina

homocysteina + seryna

-> cystationina -> homoseryna + cysteina

powstawanie tyrozyny

phe -> hydroksylaza fenyloalaninowa -> tyr (r. nieodwracalna) 1 atom O do tyrozyny a drugi atom O do wody, zrodlo wodorow: THBIOPTERYNA, REDUKTAZA DIHYDROBIOPTERYNY KORZYSTA Z NADPH

co sie dzieje podczas syntezy hydroksyPro lub Liz z alfa-ketoglutaranem

ulega dekarboksylacji do bursztynianu

synteza waliny, leucyny i izoleucyny

egzogenne, ale jak dostarczymy ich alfa-ketokwasy to moga one zastepowac aminokwasy bo mamy odpowiednie aminotransferazy

selenocysteina

enzymy reakcji redoks, reduktaza tioredoksynowa, peroksydaza glutationowa, dejodynaza

biosynteza selenocysteiny wymaga:

specyficzne tRNA(UGA-normalnie stop, o strukturze -petla-pien) atp, selenianu VI, cysteina, enzymy. powstaje PODCZAS translacji, a nie po

sekwencje PEST

prolina, glutamina, seryna, treonina - wyznaczaja bialka do szybckiej degradacji

bialka z krwi do degradacji

utrata kwasu sjalowego, internalizacja przez rec asjaloglikoproteinowe -> lizosomy -> katepsyny

ubikwityna

przylacza sie kilka czasteczek, wiazaniem niepeptydowym, miedzy koncem karboksylowym ubikwityny a E-aminowym lizyny w bialku

co +/- dzialanie ubikwityny

rodzaj aminokwasu na N-koncu bialka. utrudnia: Met, Ser. Ułatwia: Asp, Arg

co nie podlega transaminacji?

lizyna, treonina, prolina, dyhroksyprolina

PLP

przenosnik grup aminowych -> tworzy sie fosforan pirydoksaminy

transdeaminacja

wspoldzialanie GDH i aminotransferazy glutaminiatowej

co hamuje GDH

ATP, GTP i NADH (a aktywuje ADP)

oksydazy aminokwasowe

aminokwas -> iminokwas -> alfa-katokwas +nh3, enzym zawiera flawine, ktora oddaje wodory na O2 tworząc h2o2 -> katalaza

duze stezenie amoniaku

żyła wrotna

toksycznosc amoniaku dla mozgu

reaguje z alfa-ketoglutaranem -> Glu = brak alfa-ketoglutaranu do Krebsa

amoniak w nerkach

wydalanie amoniaku w nerkach wytwarzanego przez kom kan nerk ulatwia zatrzymywanie kationow, wzrost w kwasicy, spadek w zasadowicy

aktywator syntetazy CAP 1

N-acetyloglutaminian -> zw powinowactwo do ATP

etapy syntezy CAP

1. hco3- + atp 2. karboksyfosforan + nh3 3. karbaminian + atp

inh arginazy

ornityna i lizyna

odtworzenie asparaginianu

argininobursztynian -> fumaran + h2o -> jabłczan -> nadh + szczawiooctan -> (transamin) -> asparaginian W CYTOZOLU

gdzie syntetaza glutaminowa?

w mitochondrium

aktywatory lipazy lipoproteinowej

cII i fosfolipidy

inh lipazy lipoproteinowej

apoa2 i apoc3

lipaza lipoproteinowa w sercu

duze powinowactwo

receptor vldl

wiaze vldl w poblizu adipocytow

lipaza watrobowa funkcje

1. dziala jako ligand 2. katalizuje hydrolize TAG i fosfolipidow

insulina w tkance tluszczowej najwaniejsza funkcja

hamuje akt lipazy wrazliwej na hormon!!! zmniejsza to nie tylko uwalnianie WKT ale tez glicerolu

hormony typu glukagon, adrenalina...

aktywuja lipaze wrazliwa na hormon

glikokortykoidy i hormony tarczycy

same nie pobudzaja lipolizy, ale wmagaja dzialanie innych lipolitycznych czynnikow

lipaza wrazliwa na hormon aktywna jako

ufosforylowana

cysteina ->

tauryna (sprzeganie)

hytydyna -> histamina

dekarboksylaza L-aminokwasow aromatycznych (inne jej dekarboksylacje to: DOPA, 5-hydroksytryptofan, fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan)

przemiany ornityny

dekarboksylacja -> putrescyna +dekarboksylowana S-adenozynometionina -> spermidyna +dekarb. S-adenozylometionina ->spermina (r. nieodwracalne)