enzymmmmmmmmy
0 30 schede didipimikli
| Domanda | Risposta | |||
|---|---|---|---|---|
|
bialka proste i złożone
|
||||
|
apoenzym i kofaktor
|
||||
|
metale i koenzymy
|
||||
|
przyśpieszenie reakcji, zmniejszają potrzebną energię aktywacji
|
||||
|
zwiększają szanse zderzeń, wplywają na struktury przestrzenne substraru, tworzą optymalne środowisko reakcji
|
||||
|
uwalnia się energia
|
||||
|
pochlonięcie energi
|
||||
|
sztywne dopasowanie
|
||||
|
enzym + substrat -> kompleks enzym-substrat -> przejściowy kompleks aktywny -> kompleks enzym_produkt -> enzym + produkt
|
||||
|
centrum aktywne lekko się zmienia ale pasuje tylko do jedneko substraru
|
||||
|
liniowy otwarty ciąg reakcji
|
||||
|
okrąg zamknięty cykl reakcji
|
||||
|
stężenie, ph, temperatura, zasolenie
|
||||
|
Vmax
|
||||
|
Km
|
||||
|
wysokie powinowactwo
|
||||
|
niskie powinowactwo
|
||||
|
chęć łączenia się substrat enzym
|
||||
|
36 stopni
|
||||
|
wąski zakres
|
||||
|
aktywatory, inhibitory
|
||||
|
zwiększają aktywność enzymów
|
||||
|
hamują aktywność enzymów
|
||||
|
trwale wiązą sięz enzymem (leki, trucizny)
|
||||
|
nietrwale wiązą się z enzymem (naturalne)
|
||||
|
przypominają substrat dlatego wiąża się z centrum aktywnym
|
||||
|
nie są podobne do substratu, łączą się poza centrum aktywnym, zmieniają strukture centrum aktywnego
|
||||
|
odłączenie (defosforylacja) lub przylączenie (fosforylacja) się reszty fosforanowej do centrum aktywnego
|
||||
|
chronią przed strawieniem się komurki
|
||||
|
chamowanie aktywności enzymu w cyklu przez produkt końcowy cyklu
|
||||
