biochemia kolos 1

Struktura 4-rzędowa

To sposób połączenia się struktur 3-rzędowych, gdy białko zbudowane jest z więcej niż jednego łańcucha peptydowego

Struktura 1-rzędowa

To sekwencja aminokwasów, ich kolejność, liniowe ułożone determinowane przez kolejność nukleotydów w DNA

Struktura 2-rzędowa

Zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone za pomocą wiązań wodorowych

Struktura 3-rzędowa

Struktura warunkująca właściwości białka, stabilizowana przez wiązania powstające pomiędzy oddalonymi aminokwasami

Inhibitory nieodwracalne

Nieodwracalnie łączą się w centrum aktywnym blokując katalazę, np. Aspiryna

Inhibitory kompetecyjne

Jest podobny budową do substratu, łączy się z centrum aktywnym, blokując przebieg reakcji swoją obecnością

Inhibitory niekompetecyjne

Nie są podobne do substratu, przyłączają się do substratu poza centrum aktywnym zmniejszając powinowactwo enzymu do substratu

Beta harmonijka

jedna z struktur drugorzędowych białka (obok m.in. helisy alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym

Alfa helisa

Struktura drugorzędowa białka, stabilizowana przez wiązania wodorowe

Katalaza

To enzym powodujący przyśpieszenie reakcji rozkładu H202 na wodę i tlen O2

ES

Enzym-substrat kompleks utworzony pomiędzy enzymem a substratem w trakcie reakcji enzymatycznej

Wysalanie białek

To proces w komórki produkują, modyfikują i wydzielają białka do otoczenia zewnętrznego

Inhibitor niekompetecyjny

To związek chemiczny, który hamuje działanie enzymu, ale nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu

Punkt izoelektryczny białka

Białko ma zerową ładunek elektryczny, tzn. liczba jonów dodatnich równa się liczbie jonów ujemnych

Model Michaellsa-Monien

Zależność prędkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu. Model ten wyjaśnia, jak enzym katalizuje przekształcanie substratu w produkty.

Cechy miejsc aktywnych enzymów

To specjalnie ukształtowany obszar na powierzchni enzymu, w którym następuje wiązanie substratu i przeprowadzana jest reakcja chemiczna

Km

Stała Michealisowska to parametr kinetyczny enzymu, który opisuje afiynność (przyciąganie) enzymu do substratu

Model Lineveavera-Burka

Liniowa transformacja równania Michaelisa-Mentena, która umożliwia łatwiejszą analizę kinetyki enzymatyczne

Zymogen

To biologicznie nieaktywna forma enzymu, która staje się aktywna po przetworzeniu (np. poprzez hydrolyzę pewnych fragmentów białkowych)

Ligaza UI

Ligazy jednostkowej mocy (Unit of Activity), która jest miarą aktywności enzymu ligazy

Aminokwas egzogenny

O aminokwas, który musi być dostarczany do organizmu z zewnątrz, ponieważ organizm nie jest w stanie go syntetyzować samodzielnie

Czy stężenie substratu zależy od szybkości reakcji

Tak, stężenie substratu ma bezpośredni wpływ na prędkość reakcji enzymatycznej, ale związek ten jest regulowany określoną kinetyką, którą opisuje model Michaelisa-Mentena

Ureaza

Enzym należący do grupy hydrolaz, który katalizuje rozkład kwasu moczowego do dwutlenku węgla i amonii

Glukoneogeneza

To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna

Łańcuch oddechowy

To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna