Białka pokarmowe

Dostarczanie aminokwasow

1. Dostarczane z pozywieniem, 2. syntetyzowane de novo 3. otrzymywane w wyniku degradacji białek

AA pozostajace w nadmiarze w stosunku do aktualnych potrzeb komorki

Są szybko katabolizowane. 1) Pierwszy etap katabolizmu obejmuje: usuniecie grup alfa aminowych (w procesie transaminacji i pozniejszej oksydacyjnej deaminacji) z wytworzeniem amoniaku i odpowiedniego alfa ketokwasu.

Drugi etap katabolizmu aminokwasow

Szkielety weglowodorowe alfa ketokwasow ulegaja przeksztalceniu do zw. posrednich szlakow metabolicznych wytwarzajacych energie.

Co to alfa ketokwasy

To szkielety weglowodorowe katabolizowanego aminokwasu

Co sie dzieje z amoniakiem wytworzonym w pierwszym etapie katabolizmu aminokwasow?

1. czesc wolnego amoniaku ulega wydaleniu z moczem 2) Wiekszosc amoniaku sluzy do syntezy mocznika (w cyklu mocznikowym) jest to najwazniejszy zw. w postaciu ktorego azot jest usuwany z organizmu.

Do czego sa metabolizowane zw. posrednie utworzone z szkieletow weglowodorowych alfa ketowasow?

Zw. te moga byc metabolizowane do dwutlenku wegla CO2, wody H20, glukozy, kwasow tluszczowych, ciał ketonowych

Gdzie sa obecne wolne aminokwasy

Sa obecne w calym organizmie 1) w komorkach 2) w plynie pozakomorkowym 3) we krwi

Jak jest uzupelniana pula aminokwasow?

1) aminokwasy powstale w wyniku rozpadu bialek endogennych (ustrojowych) 2) aminokwasy otrzymywane z bialek egzogennych (pokarmowych) 3) aminokwasy nieniezbedne, syntetyzowane z prostych zw. posrednich metabolizmu

Na jakich zasadach pula aminokwasow ulega uszczupleniu?

1) synteza bialek ustrojowych 2) zuzywanie aminokwasow do tworzenia niezbednych maloczasteczkowych zwiazkow azotowych 3) przeksztalcanie aminokwasow do: glukozy, glikogenu, kwasow tluszczowych, cial ketonowych, utlenianie ich do wody i dwutlenku wegla

ile wynosi pula aminokwasow?

wynosi ok 90-100 g aminokwasow

Aminokwasy jako prekursory niezbednych maloczasteczkowch zwiazkow azotowych - wymien te zwiazki

Synteza: 1) porfiryn 2) kreatyny 3) neurotransmiterow 4) puryn 5) pirymidyn 6) innych zw. zawierajacych azot

Co to oznacza, ze pula aminokwasow jest stala?

U zdrowych dobrze odzywionych ludzi, szlaki metaboliczne wprowadzajce aminokwasy do puli sa rownowazone przez procesy wplywajace na jej uszczuplenie. Pula aminokwasow znajduje sie wtedy w stanie rownowagi, a osobe okresla sie jako zbilansowana

Na czym polega obrot metaboliczny?

Obrot metaboliczny białka polega na jednoczesnej syntezie i degradacji czasteczek białkowych.

Do czego prowadzi obrót metaboliczny bialka?

Obrot metaboliczny bialka prowadzi do hydrolizy i resyntezy 300-400 g bialek ustrojowych dziennie.

Jaka jest szybkosc obrotu metabolicznego bialka?

... jest zroznicowana w odniesieniu do poszczegolnych bialek. 1) Bialka krotkozyjace sa degradowane szybko, ich okresy poltrwania sa rzedu minut/godzin. 2) Białka długozyjace z okresami 1/2 sa rzedu dni/tygodni 3) B. strukturalne- metabolicznie stabilne

przyklady bialek krotkozyjacych

1) wiele białek regulatorowych 2) białka nieprawidłowo pofałdowane

Przyklad białek długożyjacych

większosc bialek wewnątrzkomórkowych

Białka metabolicznie stabilne przyklad i okres poltrwania

Należą do nich białka strukturalne np. kolagen. okres poltrwania mierzy sie w miesiacach/latach

Rozpad białka - systemy enzymatyczne

1) zależny od ATP cytozolowy system ubikwityna-proteasom 2) Niezalezny od ATP enzymatyczny system degradujacy białka w lizosomach.

Jakie białka są degradowane w proteasomach?

W proteasomach degradowane są SELEKTYWNIE białka USZKODZONE lub białka KRÓTKOŻYJĄCE

Czym dysponują lizosomy i co im to umożliwia?

Lizosomy dysponują KWAŚNYMI HYDROLAZAMI umożliwiając NIESEKEKTYWNY rozpad białek WEWNATRZKOMORKOWYCH (autofagia) i białek ZEWNATRZKOMORKOWYCH (heterofagia), takich jak b. osocza, pobierane na drodze endocytozy

System ubikwityna-proteasom

1) Białka wyznaczone do degradacji przez cytozolowy system Ub-proteasom są najpierw modyfikowane przez kowalencyjne przyłączenie ubikwityny 2) Kolejne dodawanie 4 lub wiecej czasteczek Ub do białka powoduje powstawanie poliubikwityny

Co to ubikwityna

Ubikwityna to MAŁOCZĄSTECZKOWE, GLOBULARNE, NIEENZYMATYCZNE, wysoce konserwatywne u gatunkow eukariotycznych BIAŁKO

Opisz ubikwitynacje

Ubikwitynacja wyznaczonego do degradacji białka następuje poprzez wytworzenie WIĄZANIA IZOPEPTYDOWEGO pomiędzy grupą ALFA-KARBOKSYLOWĄ C-terminalnej GLICYNY w łańcuchu polipeptydowym UBIKWITYNY, a grupą AMINOWĄ LIZYNY w białku.

Co to protesom

Proteasom to duży, cylindryczny, wielkocząsteczkowy KOMPLEKS PROTEOLITYCZNY rozpoznający białka oznaczone łańcuchami ubikwityny.

Funkcja proteasomu

Proteasom ROZFAŁDOWUJE, DEUBIKWITYNUJE ORAZ ROZCINA białko docelowe na FRAGMENTY, ktore nastepnie ulegają rozpadowi przy udziale CYTOZOLOWYCH PROTEAZ na poszczegolne aminokwasy. Ubikwityna ulega recyklingowi.

Wymień sygnały degradacji białka (białka mają zróżnicowane okresy półtrwania)

1) Rozpad białka może przebiegać pod wpływem pewnego ELEMENTU STRUKTURY tego białka, stanowiącego sygnał degradacji, ROZPOZNAWANEGO I WIĄZANEGO przez E3- Ligazę

Jakie to aminokwasy N-terminalne

Aminokwasy N-terminalne są destabilizujące. Jest to ARGININA lub aminokwas modyfikowany potranslacyjnie np. ACETYLOWANA ALANINA.

Dlaczego BIAŁKA nie mogą być wchłaniane w jelicie, tylko muszą być degradowane do aminokwasow i jakie są wyjątki od tej reguły?

Białka mają zbyt duze czateczki by byc wchlaniane w jelicie. Wyjatkiem jest pobieranie przez noworodki karmione piersia MATCZYNYCH PRZECIWCIAŁ obecnych w mleku.

Jakie czasteczki są wchlaniane przez jelito?

Białka muszą być zhydrolizowane do DIPEPTYDÓW, TRIPEPTYDÓW i pojedynczych AMINOKWASOW by mogly ulegać absorpcji.

Jakie enzymy są odpowiedzialne za degradowanie białek i gdzie są produkowane?

Za degradacje białek są odpowiedzialne ENZYMY PROTEOLITYCZNE- PROTEAZY, są produkowane w ŻOŁĄDKU, TRZUSTCE I JELICIE CIENKIM

Gdzie rozpoczyna się trawienie białek?

W żołądku

Żołądek wydziela sok żołądkowy, co on zawiera?

Sok żołądkowy, to roztwór zawierający HCl, czyli kwas solny i proenzym- PEPSYNOGEN

Opisz kwas solny, jego działanie.

1) Kwas solny jest zbyt rozcieńczony (ph 2-3) aby móc hydrolizować białka. 2) Jest wydzielany przez komórki OKŁADZINOWE ściany żołądka 3) Wykazuje działanie BAKTERIOBÓJCZE i powoduje DENATURACJĘ BIAŁEK, czyniąc je bardziej podatnymi na działanie PROTEAZ

Czym jest pepsyna i gdzie jest wydzielana i w jakiej formie?

Pepsyna to enzym PROTEOLITYCZNY, jest ENDOPEPTYDAZĄ ... Jest wydzielana przez komórki GŁÓWNE ściany żołądka jako NIEAKTYWNY ZYMOGEN- PROENZYM - PEPSYNOGEN

Pod wplywem czego pepsynogen przekształca się w pepsynę?

Pepsynogen przechodzi zmianę konformacyjną, umożliwiającą przekształcenie w aktywną formę PEPSYNY- w obecności HCl, czyli kwasu solnego.

Działanie pepsyny

Pepsyna uwalnia polipeptydy i niektore aminokwasy z białek pokarmowych.

Co sprawia, że zymogeny są nieaktywne katalitycznie?

Zymogeny zawierają w swoich sekwencjach polipeptydowych DODATKOWE AMINOKWASY, ktore czynią je nieaktywnymi katalitycznie. Usuniecie tych aminokwasow pozwala na odpowiednie POFAŁDOWANIE ŁAŃCUCHA, wymagane do UAKTYWNIENIA enzymu.

Działanie PROTEAZ TRZUSTKOWYCH

Proteazy trzustkowe trawią polipeptydy powstałe w żołądku (pod wpływem pepsyny) TRAWIĄ JE do oligopeptydów i aminokwasów.

Jakie grupy enzymow należą do PROTEAZ TRZUSTKOWYCH?

Do grupy proteaz trzustkowych należą ENDOPEPTYDAZY (wykazujące dzialanie hydrolityczne wewnatrz łancucha peptydowego) oraz EGZOPEPTYDAZY odcinające aminokwasy terminalne.

Co zwiększa wartosc pH w świetle jelita?

Jon wodoroweglanowy HCO3- wydzielany przez trzustkę, w odpowiedzi na działanie jelitowego hormonu SEKRETYNY, zwiększa pH w świetle jelita.

Swoistość działania proteaz

Każdy z enzymow proteolitycznych wykazuje zróżnicowaną SWOISTOŚĆ wobec bocznych grup aminokwasów sąsiadujących z wiazaniem peptydowym poddawanym hydrolizie.

Za pośrednictem jakiego hormonu odbywa się uwalnianie zymogenów trzustkowych?

Uwalnianie i aktywowanie zymogenow TRZUSTKOWYCH odbywa się za pośrednictem CHOLECYSTOKININY - hormonu polipeptydowego jelita cienkiego.

Jaki inaczej nazwana jest enteropeptydaza, czym jest i przez co jest syntetyzowana?

Enteropeptydaza zwana także ENTEROKINAZĄ, jest PROTEAZĄ SERYNOWĄ. Jest syntetyzowana przez komórki błony śluzowej jelit ENTEROCYTY i jest obecna na LUMINALNEJ - szczytowej powierzchni tych komórek w odrębie RĄBKA SZCZOTECZKOWEGO.

Działanie enteropeptydazy

Enteropeptydaza przekształca TRYPSYNOGEN W TRYPSYNĘ poprzez USUNIĘCIE HEKSAPEPTYDU stanowiącego N-terminalny fragment łańcucha polipeptydowego zymogenu.

Co katalizuje Trypsyna, po jej aktywowaniu z trypsynogenu przez enteropeptydazę

Trypsyna katalizuje przemiane kolejnych czasteczek trypsynogenu w siebie samą poprzez ROZCINANIE OGRANICZONEJ LICZBY SPECYFICZNYCH WIAZAN PEPTYDOWYCH w zymogenie. (W ten sposob enteropeptydaza uruchamia całą kaskadę przemian proteolitycznych)

Wymień proteazy trzustkowe ktore są endopeptydazami serynowymi

TRYPSYNA, CHYMOTRYPSYNA I ELASTAZA, powstajace nastepujaco z trypsynogenu, chymotrypsynogenu i proelastazy.

Wymień proteazy trzustkowe ktore są egzopeptydazami.

Karboksypeptydaza A i B, powstajace z prokarboksypeptydazy A i B

Wymień powody niewydolnosci trzustki w zakresie wydzielania

1) z powodu przewlekłego zapalenia trzustki 2) zwłóknienie torbielowate (mukowiscydoza) 3) chirurgiczne usuniecie trzustki

Skutki niewydolnosci trzustki

U ludzi z niewydolnoscia trzustki proces trawienia i wchlaniania tłuszczów i BIAŁEK przebiega w sposob NIEPEŁNY. Skutkiem tego jest pojawienie się w kale lipidów a także NIESTRAWIONEGO BIAŁKA.

Co to celiakia?

Celiakia, czyli glutenozależna choroba TRZEWNA jest ZESPOŁEM ZŁEGO WCHŁANIANIA, uwarunkowanym odpowiedzią IMMUNOLOGICZNĄ organizmu, wywołaną przez GLUTEN, lub GLIADYNĘ wytwarzaną z glutenu. Gluten to białko wystepujace w ziarnach pszenicy, jęczmienia i

Gdzie wystepuje AMINOPEPTYDAZA, czym jest i jaka jest jej funkcja?

Aminopeptydaza to egzopeptydaza występująca na powierzchni błony LUMINALNEJ ENTEROCYTÓW, powtarzalnie odcinająca od OLIGOPEPTYDÓW N-końcową resztę aminokwasową i w ten sposob wytwarzajaca krotsze peptydy i wolne aminokwasy.

Czym jest CYSTYNURIA?

Cystynuria jest DEFEKTEM REABSORPCJI PRZEFILTROWANEJ CYSYNY i aminokwasow ZASADOWYCH - ORNITYNY, ARGININY I LIZYNY w cewce bliższej nerki.

Co powoduje upośledzone wchłanianie zwrotne cystyny?

Uposledzenie wchlaniania zwrotnego cystyny powoduje KUMULACJĘ, a nastepnie PERCYPITACJĘ cystyny w drogach moczowych, co prowadzi do powstania KAMIENI CYSTYNOWYCH.

Co to cystynoza?

Cystynoza to rzadki DEFEKT TRANSPORTU CYSTYNY POZA LIZOSOMY, prowadzàcy do powstawania KRYSZTAŁÓW CYSTYNOWYCH w lizosomach i rozległego uszkodzenia tkanek.

Wchłanianie aminokwasów w jelicie

Wiekszosc wolnych aminokwasow jest pobierana przez enterocyty na zasadzie ZALEŻNEGO OD JONÓW SODU TRANSPORTU WTÓRNIE AKTYWNEGO przy udziale ROZPUSZCZALNYCH NOŚNIKÓW BIAŁKOWYCH, wystepujacych w błonie LUMINALNEJ enterocyta.

Wchłanianie krótkich peptydow w jelicie

Dipeptydy i tripeptydy są wchłaniane za posrednictwem PEPTYDOWEGO TRANSPORTERA PROTONOWEGO PepT1. (Peptydy te są nastepnie hydrolizowane do wolnych aminokwasow.

Gdzie sa uwalniane wolne aminokwasy po wchłonieciu przez enterocyty? I co dalej się z nimi dalej dzieje?

Wolne aminokwasy są uwalniane z enterocytow do żyły wrotnej za pośrednictwem TRANSPOTEROW NIEZALEZNYCH OD SODU, zlokalizowanych w błonie ANTYLUMINALNEJ. Dlatego po posiłku zawierajacym bialko, w krwi żyły wrotnej wystepuja tylko wolne aminokwasy.

Nieprawidłowości zwiazane z wchlanianiem

Jelito cienkie i kanaliki blizsze nefronu mają jednakowe systemy pobierania aminokwasow. W zwiazku z tym skutkiem defektu ktoregokolwiek z nich jest niezdolnosc do wchlaniania poszczegolnych aminokwasow zarowno w jelitach, jak i w kanalikach nerkowych.

Cystynuria

Jest jedną z najczestszych chorob dziedzicznych i jednym z najpowszechniej wystepujacych genetycznie uwarunkowanych błędów transportu aminokwasów.

Choroba Hartnupów

Jest wywołana przez DEFEKT w zakresie pobierania TRYPTOFANU ZA POSREDNICTWEM TRANSPORTERA AMINOKWASOW OBOJETNYCH. Ten defekt wywoluje rowniez objawy dermatologiczne i neurologiczne przypominajace pelagrę.

Katabolizm aminokwasow etapy

Katabolizm aminokwasow obejmuje dwa etapy. 1) Pierwsza faza katabolizmu obejmuje przeniesienie grup alfa-aminowych w procesie TRANSAMINACJI przy udziale AMINOTRANSFERAZ (TRANSAMINAZ) zależnych od FOSFORANU PIRYDOKSALU

Bezpieczny transport amoniaku

Czesc wolnego amoniaku jest wydalana w moczu. Pewna ilosc amoniaku bierze udzial w konwersji glutaminianu do GLUTAMINY umozliwiajacej bezpieczny transpot amoniaku

Synteza mocznika

Wiekszosc amoniaku jest wykorzystywana do syntezy mocznika w wątrobie, co stanowi ilosciowo glowny szlak usuwania azotu z organizmu. ALANINA takze przenosi azot do wątroby w celu jego usuniecia w postaci mocznika.

Przyczyny hiperamonemii

Dwiema głownymi przyczynami hiperamonemii (wraz z jej skutkami neurologicznymi) są nabyte schorzenia wątroby i wrodzone niedobory enzymow cyklu mocznikowego, takie jak sprzezony z chromosomem X niedobor TRANSKARBAMOILAZY ORNITYNOWEJ.